Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2007 |
Autor(a) principal: |
Nakagi, Vanessa de Souza [UNESP] |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/94888
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Resumo: |
A produção de fosfatase ácida extracelular pelo fungo Penicillium implicatum foi estudada em diferentes concentrações de fosfato no meio de cultivo e na presença e ausência de agitação. A produção de fosfatase ácida extracelular repressível foi cerca de 15 vezes maior em meio agitado e na presença de 50 ìM de KH2PO4 quando comparada ao tratamento controle. A enzima foi purificada 19 vezes em Fenil Sepharose CL-4B, e apresenta uma atividade específica de 27,3U/mg. A enzima é um monômero de massa molecular (Mr) da ordem de 45KDa. O pH ótimo aparente das atividades p-NFFásica e de pirofosfatase é de 5,5. Os íons Zn, Mg, e Co; EDTA, tartarato e iodoacetamida exerceram pouca ou nenhuma influência sobre a atividade da fosfatase ácida de P. implicatum; enquanto que a enzima foi inibida por molibdato e arsenato. A enzima apresenta atividade pirofosfatásica de 297,78U/mg a 4mM de pirofosfato e pH 5,5. A cinética de hidrólise simultânea dos substratos PNFF e PPi mostrou que ambos os substratos ligaram-se ao mesmo sítio. A aplicação da fosfatase na hidrólise de fitato em ração animal sugere uma forma de disponibilizar fosfato para o organismo e também minimizar o impacto ambiental. |