Isolamento de microrganismos produtores de queratinase: estudo da biodegradação da queratina oriunda de penas de abatedouro de frangos

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2009
Autor(a) principal: Cortezi, Mariana [UNESP]
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/100575
Resumo: Penas consistem principalmente de queratina, estas são produzidas em grande quantidade como subproduto das indústrias de processamento de frangos, são ricas em aminoácidos os quais podem ser utilizados como suplemento protéico para ração animal, entretanto o processo de produção de farinha de penas é caro, já que requer uma grande quantidade de energia. Geralmente, as penas são cozidas em vapor sob pressão e quimicamente tratadas antes do uso. Portanto, a degradação microbiana de penas representa uma alternativa biotecnológica para aumentar o valor nutricional das mesmas. Porém as penas não podem ser degradadas por proteases comuns, sendo degradadas por enzimas denominadas queratinases. O objetivo deste trabalho foi estudar a produção da enzima queratinase pela cepa Bacillus amyloliquefaciens isolada de uma indústria de processamento de frangos, sendo que esta cepa apresentou eficiência para ser utilizada em processos biotecnológicos. A produção da enzima e o crescimento da cepa foram influenciados pelas condições de cultivo, sendo que as condições ótimas para a produção da enzima foram 40ºC, 150 rpm, 1% de penas, pH 7.5. Os resultados mostraram que a liberação de aminoácidos no caldo de cultura, evidenciada pela cromatografia em camada delgada, permite seu uso em ração animal. A enzima foi parcialmente purificada, sendo inibida por EDTA podendo pertencer assim as metaloproteases.