Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2012 |
| Autor(a) principal: |
Souza, Angelica Rodrigues de [UNESP] |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/87541
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Resumo: |
Esta dissertação aborda o estudo de duas proteínas, uma β-1,3-1,4-glicanase (EC 3.2.1.73) de Bacillus subtilis 168 (liquenase) e outra α-L-arabinofuranosidase (E.C. 3.2.1.55) da família GH51 de Thermotoga petrophila RKU-1, ambas com potenciais aplicações biotecnológicas. A liquenase é responsável pela catálise da clivagem de β-D-glicanas unidas por ligações tipo 1,3 e 1,4, por outro lado a arabinofuranosidase de estudo é responsável pela hidrólise de resíduos α-1,2, α-1,3 e α-1,5-L-arabinofuranosil e age em combinação com outras enzimas para despolimerização de arabinose em polissacarídeos. Neste sentido, este trabalho teve como objetivo realizar estudos estruturais e biofísicos dessas duas proteínas com o intuito de obter informações moleculares importantes que pudessem contribuir para utilização das mesmas em processos biotecnológicos, como o pré-tratamento da biomassa lignocelulósica por exemplo. Desta forma, foi verificado que a liquenase apresenta massa molecular de 28 kDa, mostra um enovelamento típico de membros da família GH16 com estrutura β-jelly e mostrou uma termotolerância reduzida, abaixo de 50°C. Por outro lado, a arabinofuranosidase é uma enzima termofílica com massa molecular de 57 kDa e com a presença de dois domínios: um domínio catalítico com enovelamento barril (α/β) e um domínio C-terminal β-sanduíche, que possui um motivo β-hairpin único para arabinofuranosidases encontradas no gênero Thermotoga. Desta forma, foi possível concluir que a liquenase de estudo é uma enzima monomérica e que sua reduzida termotolerância limita sua aplicação em processos industriais acima de 50°C. Desta forma, esta é uma candidata a estudos de engenharia de proteínas. E com relação a arabinofuranosidase, possui uma estrutura hexamérica, quando em solução, e sua elevada estabilidade térmica sugere que esta é uma forte candidata a futuras aplicações industriais |
