Avaliação do perfil de enzimas hemicelulolíticas de duas espécies de Aureobasidium

• Ano de defesa: 2020
• Autor(a) principal: Silva, Pedro Lucas Bueno da
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Estadual Paulista (Unesp)
• Palavras-chave em Português: Hemicelulases; Purificação enzimática; Cultivo estado sólido; Hemicellulases; Aureobasidium pullulans; Aureobasidium leucospermi; Enzyme purification; Solid state cultivation
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11449/192675

O grande acumulo de biomassa lignocelulósica oriunda da produção de etanol no Brasil contribui para um aumento em pesquisas para utilização para etanol de segunda geração e produção de enzimas com maior valor agregado. Considerando que o grupo de pesquisa ao qual esse trabalho está vinculado tem desenvolvido pesquisas com celulases, hemicelulases, ligninases, pectinases, esse estudo teve por objetivo selecionar leveduras produtoras dessas enzimas, realizar a caracterização físico-química e a purificação enzimática. Diversos trabalhos tem sido desenvolvidos a fim do reaproveitamento de material lignocelulósico oriundo da produção de etanol por cana-de-açúcar para a produção de enzimas de interesse comercial e sua principal aplicação na produção de etanol de segunda geração. Foi selecionado duas leveduras entre 30 escolhidas da coleção do Laboratório de Bioquímica e Microbiologia Aplicadas UNESP/IBILCE: A. pullulans LB 3.1 e A. leucospermi LB 86 e que foram cultivadas com farelo de trigo. Ambas foram capazes de produzir xilanase, β-xilosidase e β-glicosidase, sendo a maior atividade de xilanase de 72 U ml-1 para LB 3.1 de 5,5 U ml-1 para LB 86, bem como a atividade de β-xilosidase que foi (6,7 U ml-1 ) para LB 3.1 e (4,0 U ml-1 ). Com relação à influência do pH na atividade enzimática foi observado perfis similares para xilanase e βxilosidase produzidas pela levedura A. pullulans LB 3.1, com uma maior atividade na faixa de pH 2,5 a 3,5. Essa característica foi observada também para a β-xilosidase de A. leucospermi LB 86, cuja maior atividade foi observada em pH 3,5. A solução enzimática da cepa LB 3.1 foi submetida a uma purificação parcial e caracterização da β- xilosidase. A enzima possui características ácidas, com melhor atividade em pH 4,5 e demonstrou uma termoestabilidade de até 60 min a 80 ºC, sendo superior a resultados encontrados na literatura.