Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2009 |
| Autor(a) principal: |
Silva, Ricardo Hildebrand Theodoro da [UNESP] |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/100487
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Resumo: |
Efeito das mutações sobre a estabilidade das proteínas e uma questão crucial na evolução da proteína. Tais efeitos dependem fortemente do car ater hidrofóbico global da proteína. Em um trabalho recente (J. Chem. Phys.125,084904(2006), n os sugerimos dois cenários de enovelamento com consequências distintas ma evolução da proteína. O limite de baixa hidrofobicidade, corresponde ao regime em que ocorre concomitantemente o colapso e a formação da estrutura nativa. Sob estas condições as proteínas são pouco robustas a mutações, o que implica em uma alta homologia entre proteínas de diferentes espécies. O limite de alta hidrofobicidade, corresponde ao regime em que a proteína sofrem um colapso antes do enovelamento, e neste caso as proteínas são mais robustas a proteínas, sugerindo uma menor homologia entre proteínas de diferentes espécies. Neste trabalho, n os estudamos a homologia de quatro proteínas para 41 espécies diferentes, correlacionando as suas homologias com suas hidrofobicidades médias. As proteínas estudadas foram lisozima, citocromo-c, mioglobina e histona H3, utilizando seis escalas hidrofóbicas diferentes. Junto com o cálculo da homologia, foi realizada uma comparação da similaridade estrutural (rmsd). Os resultados con rmam a hipótese acima, indicando que proteínas, em condições de baixa hidrofobicidade, têm baixa variabilidade de sequências e conformações, para alta hidrofobicidade, as proteínas exibem variabilidade de sequências e conformações |
