Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2013 |
| Autor(a) principal: |
Pozzi, Carla Mariane Costa [UNESP] |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Estadual Paulista (Unesp)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://hdl.handle.net/11449/87932
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Resumo: |
Neste trabalho de Dissertação, buscou-se avaliar as metaloproteínas presentes em amostras de colostro, leite de transição e leite maduro humanos. Utilizando-se técnicas clássicas da proteômica - eletroforese bidimensional, espectrometria de massas e bioinformática - e uma técnica clássica de determinação de metais – a absorção atômica – foi possível identificar e avaliar a ligação de cálcio, ferro e zinco a algumas proteínas do leite materno. Essa nova área de estudo, denominada metaloproteômica, procura compreender o papel dos íons metálicos em sistemas biológicos, mais especificamente o seu papel em relação às proteínas. Três grupos de proteínas foram identificados: soroalbumina, IgA secretória (sIgA) e -caseína. Encontrou-se cálcio e ferro ligados à sIgA, cálcio e zinco ligados à soroalbumina, e cálcio, ferro e zinco ligados à -caseína. As peculiaridades dessas interações são discutidas no texto. Além disso, analisou-se as mudanças na expressão dessas proteínas do decorrer da lactação com base nas imagens dos géis de poliacrilamida. A sIgA esteve presente em maiores concentrações no colostro, a -caseína foi mais expressa no leite de transição e maduro e não houve alteração na expressão da soroalbumina |
