Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2017 |
Autor(a) principal: |
Hudson, Eliara Acipreste |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Viçosa
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
http://www.locus.ufv.br/handle/123456789/10622
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Resumo: |
A curcumina exibe diversas atividades biológicas, mas suas características de baixa solubilidade e pouca estabilidade termodinâmica limitam sua biodisponibilidade. Portanto, é indispensável estudar sua interação com a albumina do soro bovino (BSA), que é conhecida por aumentar a solubilidade e estabilidade de compostos hidrofóbicos em diversas formulações. Neste trabalho estudou-se a interação entre a curcumina e a BSA em suas conformações nativa e desnaturada, em pH 7,0, por meio de diferentes técnicas analíticas, e avaliou- se a cinética de fotodegradação da curcumina na presença da BSA. Pela análise de espectroscopia de fluorescência (EF) e de calorimetria de titulação isotérmica (ITC) os valores da constante de ligação (K a ) entre a proteína e o composto bioativo obtidos foram na ordem de 10 5 L.mol -1 , enquanto que por ressonância plasmônica de superfície (RPS) esse valor foi 3,88x10 3 L.mol -1 . Essas diferenças são explicadas pelas limitações apresentadas por cada técnica. O experimento de competição realizado indicou que a curcumina compete com os marcadores utilizados pelos sítios I, II e III da BSA. Os valores obtidos para ΔH° por EF (-8,67 kJ.mol -1 ) e por ITC (-29,11 kJ.mol -1 ) indicaram que o processo de formação dos complexos foi exotérmico. Nos estudos com a BSA desnaturada houve um ligeiro aumento nos valores de K a (4,53x10 5 L.mol -1 e 2,00x10 6 L.mol -1 , obtidos por EF e ITC, respectivamente, a 25 °C), comparados aos valores encontrados com a BSA nativa, o que indicou que há outros locais na BSA para ligação da curcumina além dos mostrados no experimento de competição. O perfil termodinâmico foi semelhante ao obtido para a conformação nativa, mas ΔH° foi mais negativo (- 16,12 kJ.mol -1 e -42,63 kJ.mol -1 , por EF e ITC, respectivamente), indicando que a mudança de conformação da BSA proporcionou uma interação mais exotérmica. No experimento de fotodegradação, à medida que a concentração de BSA aumentou, os valores da constante de degradação (K d ) da curcumina diminuíram exponencialmente e seu tempo de meia-vida (t 1/2 ) aumentou linearmente, o que indicou que a BSA protege a curcumina da fotodegradação. Esse trabalho contribui para um conhecimento mais aprofundado da interação intermolecular entre curcumina e BSA por trazer resultados obtidos por técnicas com diferentes fundamentos e parâmetros cinéticos da degradação da curcumina na presença de diferentes concentrações de BSA, o que ainda era ausente na literatura, fornecendo informações importantes para o sucesso da aplicação tecnológica da curcumina em diferentes formulações. |