Adsorção de proteínas do soro do leite e do glicomacropeptídeo (GMP) na interface hidrofóbica de nanotubos de carbono de paredes múltiplas

• Ano de defesa: 2012
• Autor(a) principal: Mageste, Aparecida Barbosa
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa; BR; Agroquímica analítica; Agroquímica inorgânica e Físico-química; Agroquímica orgânica; Doutorado em Agroquímica; UFV
• Palavras-chave em Português: Alfa-lactoalbumina; Beta-Lactoglobulina; Microcalorimetria; Adsorção; Termodinâmica; Alpha-lactalbumin; Beta-Lactoglobulin; Microcalorimetry; Adsorption; Thermodynamics; CNPQ::CIENCIAS EXATAS E DA TERRA::QUIMICA::FISICO-QUIMICA
• Link de acesso: http://locus.ufv.br/handle/123456789/219

Neste trabalho, foi estudado o comportamento de adsorção das proteínas &#945;-Lactoalbumina (&#945;-La), &#946;-Lactoglobulina (&#946;-Lg) e o glicomacropeptídeo (GMP) em nanotubos de carbono de paredes múltiplas (MWCNT) na presença e na ausência de eletrólitos da série de Hofmeister, em diferentes valores de pH, visando a compreensão do mecanismo de adsorção de proteínas em nanotubos de carbono (CNTs). Foram investigados os efeitos do pH do meio reacional, natureza do eletrólito e estrutura da proteína sobre a quantidade adsorvida (&#915;) das diferentes proteínas e do GMP. Variações na carga líquida da proteína e na natureza do eletrólito alteram o processo de interação nanotubo-proteína. A &#915; de &#945;-La é maior quando sua carga líquida é positiva (pH 3) e da &#946;-Lg quando a carga líquida é negativa (pH 9). Os elevados valores de &#915; demonstraram o potencial dos NCTs na adsorção de proteínas. Em pH 9 observa-se um aumento na &#915; de &#945;-La devido à presença de 100,0 mM dos eletrólitos. Para [&#945;-La] &#8776; 0,7000 mg mL-1, na presença apenas de tampão pH 9 temos: &#915; Tampão/&#945;-La = 197,0 mg g-1, indo para &#915; NaSCN/&#945;-La = 233,0 mg g-1, &#915; Na2SO4/&#945;-La = 281,0 mg g-1, &#915; NaHPO4 = 256,0 mg g-1. Comportamento contrário foi observado para a &#946;-Lg. Em pH 9, os maiores valores de &#915; foram observados para o GMP e o processo foi pouco influênciado por eletrólitos. Os resultados mostram que o mecanismo do processo de adsorção é dependente da natureza da proteína, sendo as isotermas de &#946;-Lg e &#945;-La características de adsorção monocamada, enquanto que as isotermas de adsorção de GMP não se ajustaram bem ao modelo de Langmuir, apresentando duas regiões de saturação, caracterizando a adsorção em bicamada. Além disso, pela primeira vez, foram determinados os parâmetros termodinâmicos de adsorção de proteínas em NCTs, usando dois modelos: o modelo de Langmuir e o modelo termodinâmico de diluição infinita. A análise termodinâmica baseada nas titulações microcalorimétricas demonstrou que o processo de adsorção de proteínas em todas as condições avaliadas ocorre de maneira espontânea (&#916;adsG° <0). O processo é exotérmico e entálpicamente dirigido, para todos os estados termodinâmicos avaliados. Com base nos resultados experimentais, foi proposto um mecanismo para o processo adsortivo dos polieletrólitos estudados na interface dos MWCNTs, que consiste em mudança conformacional da molécula de proteína, devido a sua interação com a superfície do nanotubo, de forma que resíduos de aminoácidos hidrofóbicos se direcionam para a interface dos MWCNT e resíduos carregados e hidrofílicos formam uma interface proteína adsorvida solução. Enquanto isso, íons provinientes dos eletrólitos formadores da solução tampão adsorvem na interface proteína adsorvida/solução. Foi proposto que, na presença de eletrólitos da série de Hofmeister, há uma adsorção competitiva entre os íons da série de Hofmeister e os íons formadores do tampão, alterando as contribuições entálpicas e entrópicas para o processo adsortivo. Medidas de potencial eletrocinético reforçaram o mecanismo proposto.