Estudos in silico e in vitro sobre bases estruturais de propriedades tecnológicas de proteínas e peptídeos do leite bovino

• Ano de defesa: 2020
• Autor(a) principal: Oliveira, Thomás Valente de
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Viçosa
• Palavras-chave em Português: Alimentos - Análise; Modelos moleculares; Dinâmica molecular; Simulação de Acoplamento Molecular; Lactalbumina; Peptidil Dipeptidase A; Química, Física, Físico-Química e Bioquímica dos Alimentos e das Matérias Primas Alimentares
• Link de acesso: https://locus.ufv.br//handle/123456789/28073

Algumas proteínas alimentares, além de suas funções nutricionais, possuem propriedades tecnológicas de grande interesse na composição e formulação de alimentos, como, por exemplo, propriedades biofuncionais, com ação anti-hipertensiva, e de interface, com ação espumante e emulsificante. Para se estudar a origem de tais propriedades tecnológicas, é necessário estabelecer de forma clara uma relação entre a função tecnológica e sua estrutura molecular e como essa se comporta na matriz alimentar. Em Ciência e Tecnologia de Alimentos (CTA), algumas técnicas experimentais in vitro bastante criteriosas têm sido utilizadas com esse objetivo, como, por exemplo, difração de raios X, dicroísmo circular, espectroscopias de fluorescência, e microcalorimetrias, porém esses métodos possuem limitações intrínsecas quanto à caracterização da dinâmica destas biomoléculas. Assim, abordagens alternativas para um estudo estrutural mais refinado da relação “estrutura-função” se fazem necessárias, e as simulações de docking e dinâmica molecular, métodos com reconhecida validade científica nas áreas de farmacologia, medicina e ciência dos materiais, mas ainda raramente utilizadas em CTA no Brasil, despontam como ferramentas para um estudo mais racional e menos empírico das aplicações tecnológicas das proteínas alimentares. O objetivo desta tese foi aplicar métodos in silico, especificamente simulações de docking e de dinâmica molecular, para compreender as bases moleculares de propriedades biofuncionais e tecnológicas de biomoléculas alimentares. As propriedades estudadas foram a atividade anti- hipertensiva de peptídeos obtidos da hidrólise da caseína do leite bovino e propriedades espumantes da α-lactoalbumina do soro de leite bovino, como sua capacidade espumante e estabilidade da espuma. A utilização dessas ferramentas nos permitiu atingir um nível de detalhamento e refinamento raramente encontrados em trabalhos de CTA, esclarecendo, em suma, que: i) a atividade anti-hipertensiva dos peptídeos obtidos da hidrólise da caseína está correlacionada a uma maior desestruturação dos três resíduos (His383, His387 e Glu411) coordenados ao íon de Zn 2+ da enzima conversora de angiotensina-I, desde que também estabeleçam interações do tipo ligação de hidrogênio como os resíduos do sítio S1 (Ala354, Glu384 e Tyr523); ii) à temperatura de 75 °C o íon de Ca 2+ não se mantém complexado à estrutura da α-lactoalbumina, e que após ser depletado, uma série de eventos de desestabilização estrutural são iniciados, resultando na perda completa das estruturas 2 as h2b, h3c, S1, S2 e S3, e a desestruturação parcial das α-hélices H1, H2 e H3, aumentando sua capacidade de recobrir a interface e, consequentemente, aumentando sua capacidade espumante. A inserção gradual e a consolidação de tais ferramentas de modelagem molecular em pesquisas relacionadas à CTA nos permitirá esclarecer uma série de outros questionamentos acerca da relação “estrutura-função” de diversas biomoléculas alimentares, que foram empiricamente reportadas na literatura, mas que ainda não se foi capaz de esclarecer a nível molecular. Palavras-chave: Modelagem molecular. Dinâmica molecular. Docking molecular. α- lactoalbumina. Enzima conversora de angiotensina.