Produção de invertases a partir de microrganismos isolados de frutos amazônicos

• Ano de defesa: 2022
• Autor(a) principal: Bastos, Lunara Thaís Alves de
• Orientador(a): Almeida, Alex Fernando de
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal do Tocantins; Palmas
• Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos - PPGCTA
• País: BR
• Palavras-chave em Português: Invertase; Frutosiltransferase; Frutos amazônicos; Pupunha; Tucumã; Fructosyltransferase; Amazonian fruits; Peach palm
• Área do conhecimento CNPq: CNPQ::ENGENHARIAS
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11612/4025

A diversidade vegetal brasileira é rica em espécies pouco exploradas comercialmente, entre elas os frutos amazônicos, os quais são nutritivos e abundantes em bioativos. A pupunha e o tucumã são facilmente encontrados na região amazônica e podem ser fontes de microrganismos produtores de invertase, uma hidrolase capaz de clivar a sacarose em glicose e frutose, resultando em um composto mais doce que a sacarose. E da frutosiltransferase, que transfere grupos frutosil para uma molécula de sacarose ou para um frutooligossacarídeo. O objetivo deste trabalho foi isolar microrganismos produtores de invertase e frutosiltransferase a partir dos frutos pupunha e tucumã, além de analisar diferentes condições de cultivo e realizar a caracterização das propriedades bioquímicas das enzimas sintetizadas. Dentre 481 linhagens isoladas dos frutos, 19 apresentaram produção enzimática e, então, foram analisadas quanto a características morfológicas e bioquímicas. Entretanto, a linhagem PP6, Bacillus sp. isolada de pupunha, apresentou resultados mais promissores quanto à síntese enzimática, sendo submetida a análises referentes a fontes de carbono (glicose, frutose, xilose, sacarose, lactose, galactose, inulina, amido, pectina, glicerol, sorbitol e inositol) e nitrogênio (extrato de levedura, triptona, peptona, milhocina, sulfato de amônio, fosfato de amônio e cloreto de amônio), assim como a caracterização bioquímica em que se avaliou a influência do pH (1,0 – 8,0) e da temperatura (20-70°C) do meio reacional na atividade enzimática, estabilidade térmica (35 – 60 °C) e frente ao pH de incubação (1,0 – 8,0) além de estudos de diferentes condições de cultivo (adição de adjuvantes, concentração de sacarose e pH do meio de cultivo). As melhores sínteses de invertase/frutosiltransferase foram encontradas utilizando-se sacarose (1,92 U/mL/0,89 U/mL) e sulfato de amônio (2,01 U/mL/0,78 U/mL) como fontes de carbono e nitrogênio, respectivamente. Os maiores valores de atividade para a invertase (1,96 U/mL) foram alcançados em pH 4,5, ao passo que, para a frutosiltransferase (0,78 U/mL) foram obtidos para pH 3,5. Entretanto, ambas as enzimas exibiram maiores valores de atividade à 50 ºC. Os resultados obtidos neste trabalho contribuirão na geração de informações sobre a comunidade microbiana dos frutos analisados, agregando conhecimento à área de bioprocessos, valorizando e aumentando o conhecimento em torno do rico bioma amazônico, além de apresentar uma nova fonte das enzimas invertase e frutosiltransferase para a aplicação industrial.