Avaliação da produção de celulases por duas linhagens de leveduras isoladas de frutos de palmeiras

• Ano de defesa: 2017
• Autor(a) principal: Santos, Laisy Daniella Alves
• Orientador(a): Carreiro, Solange Cristina
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal do Tocantins; Palmas
• Programa de Pós-Graduação: Programa de Pós-Graduação em Agroenergia - PPGA
• País: BR
• Palavras-chave em Português: Indutores enzimáticos; CMCase; FPase; Avicelase; Enzymatic inducers
• Área do conhecimento CNPq: CNPQ::CIENCIAS AGRARIAS
• Link de acesso: http://hdl.handle.net/11612/1353

A demanda pelo consumo industrial das celulases tem aumentado em função do seu uso em diversos setores de suprimento, como setor alimentício, farmacêutico e usinas de álcool. Neste sentido, a busca por alternativas que potencializam a produção de celulases é de suma importância, tendo em vista a variedade de fontes disponíveis. O objetivo deste trabalho foi quantificar as celulases produzidas por duas linhagens de leveduras, além de avaliar o efeito da adição de monossacarídeos e dissacarídeos no meio de cultivo para a produção das enzimas e caracterizar parcialmente o extrato bruto enzimático. A produção das celulases foi feita em cultivo submerso em cinco meios contendo 5 g.L-1 de carboximetilcelulose (CMC), arabinose, celobiose, glicose e/ou lactose. Os ensaios foram conduzidos a 40ºC a 150 rpm durante 96 horas. No meio com CMC a maior atividade celulásica para a linhagem T194 foi de 0,056 U. mL-1 para CMCase, 0,063 U. mL-1 para FPase e 0,096 U. mL-1 para exoglucanase. Com o acréscimo dos indutores os valores máximos de atividades obtidos foram de 0,632 U. mL-1 para CMCase, 0,646 U. mL-1 para FPase e 0,604 U. mL-1 para exoglucanase no meio com arabinose. Para a linhagem I1236 no meio com CMC a maior atividade celulásica foi de 0,023 U. mL- 1para CMCase, 0,010 U. mL-1 para FPase e 0,003 U. mL-1 para exoglucanase. Com a adição de indutores os valores máximos de atividades obtidos foram de 0,619 U. mL-1para CMCase, 0,514 U. mL-1 para FPase e 0,427 U. mL-1 exoglucanase, todos no meio com arabinose. A caracterização parcial da enzima bruta produzida por ambas as linhagens mostrou influência significativa do pH e da temperatura para FPase e Avicelase, mas não para a linhagem I1236. A faixa de pH ótimo encontrada foi de 5 a 6 para a linhagem T194 e de 4 a 6 para a linhagem I1236 e a faixa de temperatura ótima foi de 50 a 58ºC para ambas as linhagens para as três enzimas estudadas. As celulases produzidas pela linhagem T194 apresentaram estabilidades superior a 70% na faixa de pH entre 7 e 8 e acima de 80% na faixa de temperatura entre 45 a 58ºC. Para as celulases produzidas pela linhagem I1236 houve estabilidade em torno de 65% para a Avicelase e 80% para CMCase e FPase em pH 6 e a estabilidade térmica foi superior a 80% entre 55 e 65ºC para as três enzimas estudadas.