A influência da eletrostática na estabilidade de proteínas cold shock homólogas
Ano de defesa: | 2020 |
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Autor(a) principal: | |
Orientador(a): | |
Banca de defesa: | |
Tipo de documento: | Dissertação |
Tipo de acesso: | Acesso aberto |
Idioma: | por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal do Triângulo Mineiro
Instituto de Ciências Exatas, Naturais e Educação - ICENE Brasil UFTM Programa de Pós-Graduação Multicêntrico em Química de Minas Gerais |
Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: | |
Link de acesso: | http://bdtd.uftm.edu.br/handle/tede/1067 |
Resumo: | Nas últimas décadas, as proteínas têm sido alvo de grande interesse industrial. As funções que tais moléculas desempenham têm demonstrado utilidade nas mais variadas áreas, como a farmacológica, a alimentícia e a de produção de biocombustíveis. Nesse cenário, a compreensão dos fatores que influenciam a estabilidade proteica pode ser de grande relevância na viabilização e otimização racional dessas moléculas. Porém, a estabilidade de uma proteína é dependente de um grande conjunto de diferentes tipos de interações, o que torna tal compreensão um desafio. Com essa perspectiva, este trabalho buscou investigar o papel das interações eletrostáticas na estabilidade do estado nativo de quatro proteínas Cold Shock homólogas. Essas proteínas possuem diferentes estabilidades, e uma das causas apontadas são tais interações. Para esse estudo, empregamos uma série de modelos teóricos simplificados. Utilizamos o modelo de Tanford-Kirkwood com área acessível ao solvente para investigar a influência de cada resíduo de aminoácido ionizável na estabilidade de cada proteína. Adotamos também a metodologia de frustração local para identificar regiões altamente frustradas na estrutura de cada proteína. A partir desse método, analisamos também a influência da eletrostática na existência dessas regiões em cada proteína. Por fim, usamos o modelo baseado na estrutura de carbonos alfa e sua versão modificada, que contabiliza a eletrostática, para estudar o processo de enovelamento de cada proteína. Os resultados obtidos com tais modelos evidenciaram a importância da eletrostática na diferenciação da estabilidade de cada uma dessas proteínas, apresentando concordância com pesquisas experimentais. |