Estudo da termoestabilidade de proteínas cold shock homólogas por modelos teóricos simplificados.

• Ano de defesa: 2018
• Autor(a) principal: BORGES, Ueliton Galdino
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal do Triângulo Mineiro; Instituto de Ciências Exatas, Naturais e Educação - ICENE; Brasil; UFTM; Programa de Pós-Graduação Multicêntrico em Química de Minas Gerais
• Palavras-chave em Português: Proteínas homologas.; Termoestabilidade.; Dinâmica Molecular.; Modelo baseado em estrutura.; Superfície de energia.; Cold Shock.; Homologous proteins.; Thermostability.; Molecular dynamics.; Structure-based model.; Energy Landscape.; Química Teórica
• Link de acesso: http://bdtd.uftm.edu.br/handle/tede/620

As funções que as proteínas desempenham são de extrema importância para os seres vivos. Essas funções estão ligadas diretamente a sua termoestabilidade, podendo sofrer variações de temperatura. Sendo a termoestabilidade o foco deste trabalho, mais especificamente abordando as diferentes temperaturas de transição entre o enovelamento/desnovelamento das proteínas homologas. Serão utilizadas como objeto de estudo e ponto de partida para essas e outras questões, proteínas Cold Shock homologas das bactérias psicrofílica, Listeria monocytogenes (Cs-pLa), mesofílica, Bacillus caldolyticus (Bs-CspB), termofílica, Bacillus subtilis (Bc-Csp) e hipertermofílica, Thermotoga marítima (Tm-Csp), frente as variações de temperatura e de suas interações, levando em conta os aspectos estruturais dessas proteínas bem com a sua identidade e similaridade. Pode-se salientar que existem vários métodos de determinação das estruturas das proteínas tanto em in vitro quanto in silício. Neste trabalho propõe-se um método in silício, no qual aborda a simulação da estrutura da proteína e da otimização, considerando, simultaneamente, os aspectos energéticos e estruturais das proteínas. Para as simulações Dinâmica Molecular utilizou-se o software GROMACS. Para melhor compreender essas diferenças termodinâmicas e a termoestabilidade que ocorre devido as variações das cadeias nas proteínas Cold Shock realizamos simulações computacionais levando apenas em consideração o carbono alfa (CĮ) que diminui consideravelmente o tempo de simulação. Os resultados teóricos encontrados corroboraram com os dados experimentais que mostram que a proteína Cold Shock bactéria Hipertermofílica Thermotoga marítima apresenta o maior valor de temperatura de enovelamento e a maior diferença de RMSD entre todas as quatro proteínas Cold Shock estudas. Devido a constatação de que as proteínas Cold Shock apresentarem termoestabilidade favorável as alterações de resíduos podem ser realizadas no intuito de serem utilizadas em processos que necessitem alteração na temperatura.