Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2016 |
| Autor(a) principal: |
Santos, Monique Barreto
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| Orientador(a): |
Rojas, Edwin Elard Garcia
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| Banca de defesa: |
Souza, Clitor Junior Fernandes de,
Carvalho, Carlos Wanderlei Piler |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-Graduação em Ciência e Tecnologia de Alimentos
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| Departamento: |
Instituto de Tecnologia
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: |
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| Palavras-chave em Inglês: |
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| Área do conhecimento CNPq: |
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| Link de acesso: |
https://rima.ufrrj.br/jspui/handle/20.500.14407/9313
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Resumo: |
Proteínas são biopolímeros de grande importância nutricional e funcional tendo sido amplamente utilizadas como ingredientes alimentares. A interação entre duas proteínas diferentes e opostamente carregadas pode dar origem aos complexo coacervado, atualmente utilizados como ingrediente na tecnologia de alimentos ou como agente de microencapsulação. A formação de complexos coacervados entre Ovalbumina e Lisozima e entre Albumina sérica bovina (BSA) e Lisozima foi investigada em função do pH, razão de massa total e concentração de NaCl. Para as duas interações estudadas, a complexação acorreu em uma ampla faixa de pH, que corresponde ao intervalo entre os pI das proteínas. Entre Ovalbumina e Lisozima a interação foi mais intensa na razão r=1 em pH 7,5 e para BSA e Lisozima a maior formação de complexos ocorreu na razão r=0,5 e pH 9,0. Alterações na força iônica por adição de NaCl influenciaram negativamente a interação entre Albumina BSA e Lisozima já na concentração de 0,01 mol/L e a 0,03 mol/L suprimiu a interação entre Ovalbumina e Lisozima. Por meio do Potencial - zeta pode-se verificar que a formação de complexos insolúveis foi máxima próximo ao pI para todas as razões estudadas, indicando que a interação se deu por neutralização de cargas opostas. Os espectros no infravermelho sugeriram que interações eletrostáticas conduziram as interações no entanto, ligações de hidrogênio também tiveram participação no processo de coacervação para as proteínas em estudo. As micrografias revelaram que os complexos insolúveis apresentavam estrutura esférica e o tamanho de partícula demonstrou a formação de estruturas com tamanho médio em torno de 2 m, as quais são bem maiores do que o tamanho obervado para as proteínas isoladas. A calorimetria de titulação isotérmica demonstrou que a interação entre Ovalbumina e Lisozima foi exotérmica, a qual ocorreu em duas etapas, a primeira entropicamente dirigida e a segunda entalpicamente dirigida. A calorimetria diferencial de varredura sugeriu, pela presença de um único ponto de desnaturação, que a interação entre BSA e Lisozima deu origem a um novo biopolímero com temperatura de desnaturação a 67°C, diferente das proteínas isoladas. Estes estudos sugeriram que complexos coacervados formados entre Ovalbumina / Lisozima e BSA / Lisozima poderiam ser utilizados como agente encapsulante de bioativos ou como ingredientes alimentares com o objetivo de agregar valor nutricional. |
