Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2017 |
| Autor(a) principal: |
Cruz, Joelton Igor Oliveira da |
| Orientador(a): |
Uchoa, Adriana Ferreira |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal do Rio Grande do Norte
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| Programa de Pós-Graduação: |
PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM CIÊNCIAS BIOLÓGICAS
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufrn.br/handle/123456789/45819
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Resumo: |
As plantas estão sujeitas a uma diversidade de condições bióticas e abióticas desfavoráveis, sofrendo constantemente alguma adaptação evolutiva que pode favorecer sua reprodução e sobrevivência. A elaboração de estratégias de defesa sofisticadas contra pragas e patógenos, como a síntese de diversos compostos naturais bioativos destaca-se como parte desse arsenal biológico adaptativo. Um grupo de moléculas bioativas fundamental nesse contexto são os inibidores de proteases, que comprometem a atividade de enzimas digestórias de herbívoros, bem como a ação de patógenos, contribuindo para o equilíbrio das interações biológicas. Os inibidores de protease, também são moléculas importantes devido ao seu potencial heterólogo, podendo ter efeitos in vitro e in vivo em diversos modelos biológicos, bem como apresentar aplicações terapêuticas em uma gama de distúrbios que comprometem a saúde humana. Neste trabalho um inibidor de serinoprotease (CpTI), foi isolado das sementes de Caesalpinia pyramidalis Tul por fracionamento do extrato bruto com sulfato de amônio com melhor rendimento na faixa de saturação de 30-60%, seguido de separação em cromatografia de afinidade em coluna de Tripsina-Sepharose 4B CNBr-ativada. O teste de termoestabilidade mostrou que o CpTI foi capaz de manter sua funcionalidade até 80 ºC e as concentrações necessárias para inibir 50% da atividade das enzimas tripsina, elastase neutrofílica humana (ENH) e quimotripsina foram de 0,017, 0,021 e 0,156 µg/µL, respectivamente. Nos ensaios in vitro CpTI se mostrou capaz de prolongar o tempo de coagulação em mais de 80 segundos para a via intrínseca (TPPa) em uma concentração de 36,2 µg/mL. Também foi observado que CpTI não possui atividade citotóxica para hemácias em nenhuma das concentrações testadas (0,03 , 0,125 e 0,5 mg/mL). Esses resultados demonstram o potencial de uso terapêutico de CpTI em processos que envolvem a inflamação e coagulação. |
