A espectroscopia de impedância eletroquímica aplicada ao estudo da interface platina/lectina

• Ano de defesa: 2002
• Autor(a) principal: UETA, Roseli Rudnick
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Pernambuco
• Palavras-chave em Português: Cinética; Eletroquímica; Eletrodo Elétrons
• Link de acesso: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/9513

O objetivo deste trabalho foi estudar a interface platina/lectina utilizando métodos impedimétricos. Lectinas pertencem a um grupo de proteínas com especificidade a carboidratos, característica que ampliou o foco da tese também para a interação da proteína e o carboidrato. Neste trabalho foi verificado que as lectinas, concanavalina A e lentil, adsorvem espontaneamente sobre a platina e esse processo é fortemente afetado pela presença de óxido. Essa forte adsorção, ocasionada pela modificação da superfície com um filme de óxido, foi constatada na voltametria cíclica pelo bloqueio da superfície que praticamente suprimiu os picos de óxido-redução do ferri-ferrocianeto de potássio. Na espectroscopia de impedância houve um aumento de pelo menos 10 vezes na componente resistiva do sistema. A adsorção da proteína foi explicada por um modelo que prevê uma camada contínua, porém, permeável. Nesse modelo o parâmetro definido como resistência da proteína informa a quantidade de proteína adsorvida. Os resultados mostraram que em uma superfície sem óxido a adsorção está associada à formação de uma monocamada e sobre uma superfície modificada com óxido a adsorção foi associada à formação de multicamadas de proteína. O valor encontrado para uma monocamada de concanavalina A foi de 28 Å e para a lentil de 20 Å, não se observando uma diferença significativa entre as forma ativada e desativada das mesmas. Na formação de multicamadas, o valor da espessura para a forma ativada da concanavalina A é de 108 Å e para desativada de 277 Å, para a lentil foram respectivamente de 84 Å e 239 Å. Neste caso, a diferença obtida entre a forma ativada e desativada foi atribuída à presença dos sais de ativação, cálcio e manganês, que proporcionam uma estrutura mais compacta à proteína ativada. O parâmetro associado à capacitância da proteína pôde ser relacionado à conformação da mesma, os resultados mostraram que sobre uma superfície com óxido a proteína adsorve em uma conformação mais compacta. A sensibilidade da concanavalina A, adsorvida sobre uma superfície com óxido, foi verificada frente à glicose, glicogênio e galactose e observou-se que esta é mais sensível a glicose, açúcar para o qual é específica e menos sensível a galactose, açúcar para o qual não é específica. Esse resultado mostra que a proteína retém sua especificidade e seletividade mesmo quando adsorvida. Para a lentil, apenas foi verificada a sensibilidade frente ao glicogênio e que relativamente a con A apresentou uma sensibilidade menor