Avaliação do padrão de ligação de isolectinas de Cratylia mollis a levanas e glicoproteínas de plaquetas

• Ano de defesa: 2005
• Autor(a) principal: ALVES, Gilvanely Cardoso
• Tipo de documento: Dissertação
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal de Pernambuco
• Palavras-chave em Português: Lectinas; Macromoléculas; Glicoproteínas; Plantas forrageiras; Frutanos
• Link de acesso: https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1958

Lectinas de sementes de Cratylia mollis (Cramoll) contêm formas moleculares (Cramoll 1, Cramoll 2, Cramoll 3 e Cramoll 4), as quais foram previamente purificadas com elevado grau de pureza. O padrão de ligação de Cramoll 1,4 (preparação contendo Cramoll 1 e Cramoll 4) e de Cramoll 3 a levanas livres e magnetizadas e de Cramoll 1,4 e Cramoll 3 imobilizadas em Sepharose a preparações de glicoproteínas de plaquetas foram analisados. A ligação das lectinas às levanas (ZAG-12L, Z-1-81L, ZAPL e CP- 50L) foi avaliada por ensaio de inibição da atividade hemaglutinante e a ligação às glicoproteínas de plaquetas foi avaliada por cromatografia em Cramoll 1,4-Sepharose e Cramoll 3- Sepharose. Incubação de Cramoll 1,4 e Cramoll 3 com ZAG-12 ferro magnetizado (FMZAG-12L) que promoveu a melhor inibição também foi testada. Eletroforese em gel de poliacrilamida foi usada para analisar o padrão das proteínas obtidas. A ZAG-12L e ZAPL inibiram ambas as isolectinas, enquanto Z-1-81L e CP- 50L não inibiram estas. Quando Cramoll 1,4 foi incubada com FMZAG-12L obteve-se através da eluição específica com D-glicose um pico protéico que mostrou o mesmo padrão eletroforético observado para Cramoll 1,4 antes da incubação; Cramoll 3 não se ligou a FMZAG-12L. Glicoproteínas de plaquetas foram eluídas especificamente das isolectinas imobilizadas com diferentes padrões eletroforéticos. Os resultados mostraram que Cramoll 1,4 e Cramoll 3 possuem diferentes sítios de ligação e poderão ser utilizadas para caracterizar polímeros de carboidratos ou glicoproteínas