Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: |
2004 |
Autor(a) principal: |
Maria Sousa de Araújo, Regina |
Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
Tipo de documento: |
Dissertação
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Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
Idioma: |
por |
Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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Departamento: |
Não Informado pela instituição
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País: |
Não Informado pela instituição
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Palavras-chave em Português: |
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Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/2074
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Resumo: |
Lectinas são proteínas ou glicoproteínas de origem não imune cuja ligação reversível e específica a carboidratos resulta em aglutinação celular. Estas proteínas, presentes em plantas, bactérias, invertebrados ou vertebrados, são detectadas por ensaio de hemaglutinação. Crataeva tapia L. pertence à família Capparaceae. Uma lectina de entrecasca de C. tapia, CrataBL, foi purificada à homogeneidade através de fracionamento com sulfato de amônio (Fração 30- 60%), seguida por cromatografia de afinidade (gel de guar) ou troca iônica (CMCelulose). CrataBL foi ativa com eritrócitos de humanos, galinha e coelho (atividade hemaglutinante específica, AHE, 102) e principalmente inibida por glicoproteínas. CrataBL foi termoestável e tratamento com EDTA não afetou a atividade hemaglutinante (AH); atividade não foi alterada após adição de Ca2+, Mn2+, Mg2+. CrataBL migrou como uma única banda após eletroforese para proteínas nativas básicas e duas bandas polipeptídicas de massa molecular 21 e 40.000 Da após SDS-PAGE com ou sem agente redutor; os polipeptídeos foram também detectados sob o gel usando reagente para glicoproteína. A natureza glicoprotéica de CrataBL foi também revelada por sua interação com lectina glicose/manose sob gel de agarose. A massa molecular da lectina por cromatografia de gel filtração foi de 52.000 Da. CrataBL imobilizada em Sepharose CL-4B adsorveu bioseletivamente e purificou caseína, fetuína e ovoalbumina |