Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2008 |
| Autor(a) principal: |
BUARQUE, Diego de Souza |
| Orientador(a): |
CARVALHO JUNIOR, Luiz Bezerra de |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Pernambuco
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/1314
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Resumo: |
Os camarões Farfantepenaeus subtilis e Farfantepenaeus paulensis são espécies nativas e aparecem como uma alternativa ao cultivo do Litopenaeus vannamei, que hoje corresponde a mais de 90% do cultivo de camarões marinhos da região nordeste. Proteases do hepatopâncreas de F. subtilis jovens e adultos e F. paulensis jovens foram estudadas quanto aos seguintes aspectos: inibição enzimática, pH e temperatura ótima, estabilidade térmica, eletroforese e zimogramas. No extrato bruto de F. subtilis, não houve diferenças significativas nas atividades proteolíticas em ambas as fases de vida utilizando azocaseína, leucina pnitroanilida (Leu-p-Nan) e substratos b-naftilamida (p³0,05). No entanto, as atividades tríptica (Benzoil arginina p-nitroanilida-BApNA) e quimotríptica (Succinil alanina alanina prolina fenilalanina p-nitroanilida-SAPNA) foram mais elevadas em jovens do que em adultos (p<0,05). Atividades de tripsina e quimotripsina também foram detectadas em F. paulensis. Tosil lisina clorometil cetona (TLCK) e benzamidina inibiram fortemente as atividades proteolíticas nos extratos de F. subtilis e F. paulensis. Tosil fenilalanina clorometil cetona (TPCK) foi capaz de inibir 59,34% da atividade de quimotripsina em F. paulensis utilizando SAPNA como substrato. A temperatura ótima para tripsina-símile e quimotripsina-símile em ambas as fases de vida foi 55°C, enquanto que para aminopeptidases houve uma diferença entre jovens (55°C) e adultos (45°C). Tripsina-símile reteve aproximadamente 15% de sua atividade inicial quando incubada a 55°C por 30 minutos, enquanto quimotripsina-símile e leucina aminopeptidase-símile retiveram 60% e 45% de atividade respectivamente. No extrato bruto de F. paulensis a tripsina-símile apresentou atividade máxima em pH 8,0 e temperatura ótima de 40°C. A atividade mais elevada de quimotripsina-símile foi detectada numa faixa de pH alcalino (7,2-9,0) e na temperatura de 55°C. O zimograma de estabilidade térmica apresentou um padrão similar de bandas com atividade proteolítica em F. subtilis jovens e adultos, exceto que o extrato de camarões juvenis apresentou uma banda termoestável a 65°C. PMSF inibiu todas as bandas proteolíticas. Duas isoformas de quimotripsina (31,6 e 36,4 kDa) foram estáveis a 85°C em F. paulensis. A caracterização de enzimas digestivas de camarões nativos pode gerar informações importantes para o entendimento da fisiologia e da capacidade digestiva destes organismos, principalmente pelo fato dessas enzimas estarem diretamente ligadas ao aproveitamento de aminoácidos dietários, sendo estes importantes fontes de monômeros para a síntese de proteínas funcionais que serão responsáveis por uma série de eventos fisiológicos como: crescimento, reprodução, defesa imunológica, entre outros |
