Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2010 |
| Autor(a) principal: |
Ribeiro, Suzana Meira
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| Orientador(a): |
Franco, Octávio Luiz
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| Banca de defesa: |
Macedo, Maria Lígia Rodrigues
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| Tipo de documento: |
Dissertação
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Universidade Federal de Juiz de Fora (UFJF)
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| Programa de Pós-Graduação: |
Programa de Pós-graduação em Ciências Biológicas: Imunologia e Doenças Infecto-Parasitárias/Genética e Biotecnologia
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| Departamento: |
ICB – Instituto de Ciências Biológicas
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| País: |
Brasil
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| Palavras-chave em Português: |
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| Área do conhecimento CNPq: |
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| Link de acesso: |
https://repositorio.ufjf.br/jspui/handle/ufjf/2527
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Resumo: |
Doenças causadas por patógenos, incluindo bactérias e fungos podem gerar muitos problemas à saúde humana e à agricultura. Em cultivares economicamente importantes, tais patógenos podem contribuir para perdas significativas no rendimento da produção agrícola. Um fator agravante para esses dois cenários é o uso intensivo de compostos convencionais para combater esses patógenos, levando à seleção de microrganismos extremamente resistentes. Além disso, tais compostos podem trazer severas conseqüências ao meio ambiente bem como à saúde humana e animal. Desta forma, a busca por novos compostos capazes de controlar efetivamente bactérias e fungos patogênicos resistentes, têm sido prioritária. Por estas razões, este trabalho reporta o isolamento de uma nova proteína heterodimérica (Pa-AFP1) de sementes de Passiflora alata com propriedades antifúngicas. Pa-AFP1 foi purificada utilizando precipitação com sulfato de amônio 70-100%, subseqüente cromatografia de troca aniônica em Q-Sepharose e cromatografia de HPLC fase reversa em coluna C4. Análise da massa molecular por meio de gel Tricina-SDS-PAGE revelou uma massa molecular de aproximadamente 4.500 Da para a cadeia menor e cerca de 7.000 Da para cadeia maior totalizando um heterodímero com cerca de 11.500 Da. A massa da forma oligomérica também foi obtida por espectrometria de massa (11569. 63 Da). Análise da seqüência N-terminal mostrou alta identidade entre Pa-AFP1 e albuminas 2S, adicionando assim uma nova proteína à pequena lista de albuminas 2S com atividade antimicrobiana. Além disso, Pa-AFP1 foi capaz de inibir eficientemente o fungo filamentoso Colletotrichum gloeosporiodes, mas foi incapaz de inibir bactérias e fungos leveduriformes. Em suma, Pa-AFP1 poderá futuramente contribuir para o desenvolvimento de produtos biotecnológicos contra fungos fitopatogênicos. |
