Estudo da imobilização de lipase de rhizomucor mieheiem organo–gel para aplicação em síntese orgânica.2

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2014
Autor(a) principal: Cavalcante, Kênia Franco
Outros Autores: Pereira, Fernando Amancío, Gonçalves, Luciana Rocha Barros, Adriano, Wellington Sabino
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Tese
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Não Informado pela instituição
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
Link de acesso: http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54188
Resumo: Lipases, triacilglicerol éster hidrolases E.C. 3.1.1.3, são enzimas que atuam nas ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando ácidos orgânicos e glicerol. Uma limitação da utilização destas enzimas reside na falta de estabilidade operacional e na impossibilidade de sua reutilização na forma livre. Visando contornar problemas como este, foram feitos estudos sobre imobilização de enzimas. Neste trabalho foram desenvolvidos derivados de lipases de Rhizomucor mieheiimobilizadas em organo-géis, produzidos à base de gelatina (Gel), alginato (Alg) ou quitosana (Qui), fases orgânicas hexano (Hex) ou heptano (Hep) e os tensoativos dodecilsulfato de sódio (SDS) ou brometo de acetilmetilamônio (CTABr). Os derivados foram caracterizados quanto: fator de estabilidade a 60°C, eficiência e rendimento de imobilização. Os melhores biocatalisadores apresentaram eficiência e fator de estabilidade de 4,1% e 30 vezes (Gel/SDS/Hex), 6,0% e 1,3 vezes (Alg/SDS/Hep) e 1,0% e 2,3 vezes (Qui/SDS/Hep).