Detalhes bibliográficos
| Ano de defesa: |
2014 |
| Autor(a) principal: |
Cavalcante, Kênia Franco |
| Outros Autores: |
Pereira, Fernando Amancío,
Gonçalves, Luciana Rocha Barros,
Adriano, Wellington Sabino |
| Orientador(a): |
Não Informado pela instituição |
| Banca de defesa: |
Não Informado pela instituição |
| Tipo de documento: |
Tese
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| Tipo de acesso: |
Acesso aberto |
| Idioma: |
por |
| Instituição de defesa: |
Não Informado pela instituição
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| Programa de Pós-Graduação: |
Não Informado pela instituição
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| Departamento: |
Não Informado pela instituição
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| País: |
Não Informado pela instituição
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| Palavras-chave em Português: |
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| Link de acesso: |
http://www.repositorio.ufc.br/handle/riufc/54188
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Resumo: |
Lipases, triacilglicerol éster hidrolases E.C. 3.1.1.3, são enzimas que atuam nas ligações ésteres de triacilgliceróis, liberando ácidos orgânicos e glicerol. Uma limitação da utilização destas enzimas reside na falta de estabilidade operacional e na impossibilidade de sua reutilização na forma livre. Visando contornar problemas como este, foram feitos estudos sobre imobilização de enzimas. Neste trabalho foram desenvolvidos derivados de lipases de Rhizomucor mieheiimobilizadas em organo-géis, produzidos à base de gelatina (Gel), alginato (Alg) ou quitosana (Qui), fases orgânicas hexano (Hex) ou heptano (Hep) e os tensoativos dodecilsulfato de sódio (SDS) ou brometo de acetilmetilamônio (CTABr). Os derivados foram caracterizados quanto: fator de estabilidade a 60°C, eficiência e rendimento de imobilização. Os melhores biocatalisadores apresentaram eficiência e fator de estabilidade de 4,1% e 30 vezes (Gel/SDS/Hex), 6,0% e 1,3 vezes (Alg/SDS/Hep) e 1,0% e 2,3 vezes (Qui/SDS/Hep). |
