Análise da expressão e caracterização funcional da hemaglutinina temperatura sensível de Escherichia coli

• Ano de defesa: 2024
• Autor(a) principal: Kobayashi, Renata Katsuko Takayama
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Palavras-chave em Português: Microbiologia veterinária; Escherichia coli; Colibacilose; Veterinary microbiology; Colibacillosis
• Link de acesso: https://repositorio.uel.br/handle/123456789/10959

Resumo: Escherichia coli é um agente importante de infecções extraintestinais em humanos e em animais Em aves, é responsável por grandes perdas econômicas, sendo conhecida como E coli patogênica para aves (APEC), e causa a colibacilose, a qual inicia como infecção do trato respiratório e evolui para aerosaculite, pericardite, perihepatite e septicemia Vários genes de virulência estão envolvidos, sendo tsh um deles O gene tsh codifica a proteína autotransportada hemaglutinina temperatura sensível (Tsh), que tem atividade hemaglutinante e proteolítica Tsh é sintetizada como uma proteína precursora de 14 kDa, que é clivada, em um domínio passageiro de 16 kDa (Tshs) e um beta-domínio de 33 kDa (Tshb) Em nosso trabalho observamos que a presença destas proteínas é dependente da temperatura e do meio de cultura utilizado para o crescimento bacteriano Observamos ainda que, tanto a Tsh recombinante (14 kDa) quanto o sedimento da amostra selvagem APEC 13, que contém Tshb (33 kDa), aglutinaram eritrócitos de galinha Tanto a Tsh recombinante (14kDa) quanto o sobrenadante da APEC 13, que contém Tshs (16 kDa), causam proteólise da mucina O anti-Tsh do soro de galinha inibiu a hemaglutinação da APEC 13 e da recombinante E coli BL21/pET11-tsh, e inibiu também a atividade mucinolítica da proteína Tsh A comprovação da atividade mucinolítica da proteína Tsh, foi possível através de SDS-PAGE em géis copolimerizados com mucinas de diferentes origens