PROPRIEDADES VIBRACIONAIS DE CRISTAIS DE VALINA E ÁCIDO GLUTÂMICO MONOHIDRATADO NA FORMA DL

• Ano de defesa: 2017
• Autor(a) principal: PAIVA, FERNANDO MARTINS DE
• Tipo de documento: Tese
• Tipo de acesso: Acesso aberto
• Idioma: por
• Instituição de defesa: Universidade Federal do Ceará
• Palavras-chave em Português: Física
• Link de acesso: https://siduece.uece.br/siduece/trabalhoAcademicoPublico.jsf?id=83882

<div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">RESUMO</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">Este trabalho visa a caracterização estrutural e vibracional dos aminoácidos valina</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">(C5H11NO2) e ácido glutâmico monohidratado (C5H9NO4.H2O), ambos na forma DL. Cristais</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">destes aminoácidos foram crescidos pelo método de evaporação lenta usando água como</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">solvente. Para a comprovação da estrutura dos mesmos procedeu-se a realização de</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">experimentos de difração de raios-X, em condições ambiente, e refinamento Rietveld.</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">Experimentos de espectroscopia Raman e infravermelho foram realizadas em condições</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">ambientes e a classificação dos modos vibracionais para ambos os cristais foi proposta. A fim</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">de estudar a estabilidade da estrutura destes dois aminoácidos foram realizados experimentos</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">de difração de raios-X, espectroscopia Raman e infravermelho, e análises térmicas de DSC e</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">TG em função da temperatura. Resultados de espectroscopia Raman e infravermelho</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">mostraram que a estrutura da DL-valina é estável em altas temperaturas até a ocorrência da</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">decomposição em 473 K verificada também nos experimentos de TG/DSC. O ácido DLglutâmico</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">monohidratado apresentou mudança no padrão dos picos de difração entre 248 e</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">313 K e, a partir de 373 K, teve início a desidratação da estrutura, em concordância com os</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">experimentos de TG/DSC. Em 398 K os resultados indicam que a estrutura esteja</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">completamente desidratada. Em baixas temperaturas a estabilidade da estrutura da DL-valina</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">foi verificada por meio de experimentos de espectroscopia Raman desde a temperatura de 300</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">até 42 K. No infravermelho, de 300 até 80 K. Verificaram-se modificações nos modos</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">correspondentes ao rocking da unidade CO2, r(CO2), o que nos leva a crer que este cristal</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">sofra uma transição de fase conformacional em baixas temperaturas. Quanto aos cristais de</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">ácido DL-glutâmico monohidratado, realizou-se experimentos de espectroscopia Raman, em</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">baixas temperaturas, em duas orientações, na primeira a partir de 300 até 13 K e, na segunda,</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">de 295 até 12 K e no infravermelho o aminoácido foi submetido a variações de temperaturas</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">entre 300 e 80 K. Também foram feitas medidas de difração de raios-x entre a temperatura</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">ambiente e 83 K. Mudanças contínuas no padrão de difração, bem como no número de modos</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">de vibração indicam que a estrutura deste aminoácido sofra uma transição estrutural entre 248</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">e 203 K.</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">Palavras Chave: Aminoácidos, ácido DL-glutâmico, Transições de fase, Espectroscopia</span></font></div><div style=""><font face="Arial, Verdana"><span style="font-size: 13.3333px;">Raman.</span></font></div>