Isolamento e caracterização de serinopeptidases de Pseudechis australis - Levindo, Samuel de Brito (2016)
Os venenos de serpentes peçonhentas representam uma mistura muito rica em compostos orgânicos e inorgânicos com potencial farmacológico, clínico e médico considerável. (As propriedades de seus componentes vêm sendo pesquisadas e características que antes não eram observáveis passam a ser descobertas influenciando à obtenção de novas drogas e na otimização de terapias já existentes. A maior parte dos compostos presentes nos venenos das serpentes é formada por proteínas que representam de 90 a 95% do peso seco do veneno, dentre elas destacam-se as peptidases (serino e metalopeptidases). As serinopeptidases caracterizam-se por apresentar no sítio ativo uma tríade catalítica idêntica a presente na tripsina, a qual é formada pelo agrupamento dos aminoácidos, His 57, Asp 102 e Ser 195. Constituem um grupo de enzimas que apresentam uma ampla variedade de efeitos biológicos, com massa molecular entre 25 kDa e 35 kDa, promovendo diversos efeitos fisiológicos como, alterações no sistema hemostático, agindo nos componentes da cascata de coagulação e com ação fibrinogenolítica. Ainda que já existam enzimas de veneno de serpentes com aplicação na regulação da cascata da coagulação, vários laboratórios têm buscado novas alternativas que apresentem atividade na hemostasia a fim de obtenção de produtos farmacológicos ainda não investigados. As serpentes australianas da família Elapidae, destacam-se para este fim, por apresentarem proteínas pró-coagulantes e até o momento não há descrição na literatura sobre a presença de serinopeptidases no veneno de Pseudechis australis. Neste trabalho conseguimos isolar e confirmar pela primeira vez a presença de uma serinopeptidase do veneno de Pseudechis australis através de técnicas cromatográficas e bioquímicas. Esta serinopeptidase possui atividade sobre a cadeia beta e alfa do fibrinogênio, não possui atividade gelatinolítica e possui semelhanças com o Fator X (FX) da cascata de coagulação.