Representações de superfícies moleculares em harmônicos esféricos para simulação de formação de complexos entre proteínas - Silva, Samuel Reghim (2018)
O uso de programas de computador para simular a formação de complexos entre proteínas é uma abordagem importante para melhor compreensão de como estas moléculas interagem. A representação paramétrica e a representação em polinômios tridimensionais de Zernike são ambas descrições compactas de superfícies moleculares baseadas em harmônicos esféricos utilizadas para visualização e comparação de superfícies moleculares e para atracamento de proteínas. Entretanto, apresentam limitações como restrição à topologia da superfície e dificuldade de representação de funções arbitrárias. Neste estudo, procurou-se refinar a capacidade de representação destes métodos para obtenção de elevada qualidade de reprodução e aplicabilidade a superfícies de topologia arbitrária. Através da análise de diversos algoritmos de suas etapas, foi possível identificar os estágios de cálculo de malha triangular de superfície molecular e de mapeamento esférico como os mais influentes na qualidade da representação paramétrica em harmônicos esféricos, e a alta sensibilidade a mudança de valores nas funções projetadas na qualidade da representação em Zernike 3D. A incorporação de um método de cálculo de superfícies que gera uma malha com elevada regularidade, aliado a um moderno algoritmo de mapeamento esférico garantiu baixo nível de distorções e obtenção de superfícies reconstruídas de alta qualidade. Uma técnica de detecção de similaridade entre superfícies de diferentes conformações de um ensemble permitiu compartilhamento de partes da descrição entre várias superfícies, com correspondente redução de volume de dados e de demanda por processamento, e com influência controlável nas distorções introduzidas. Um modo diferente de organização dos dados de entrada causou melhoria na qualidade de reconstrução de funções gerais em Zernike 3D, embora com a introdução de um mapa para restauração da função. Os resultados obtidos indicam aplicação promissora dos métodos em docking de proteínas com alto nível de detalhes.