Purificação e caracterização parcial de proteínas presentes no veneno de Bothrops leucurus - Wilson, Carolina [UNESP] (2013)
Os venenos de serpentes são constituídos por uma complexa mistura de substâncias que apresentam características e proporções variáveis de acordo com as diferentes espécies, distribuição geográfica dos indivíduos, variação ontogenética e sexual e alimentação. Essa variabilidade na composição dos venenos é de grande interesse na pesquisa e desenvolvimento de novos fármacos, pois um elevado grau de variação aumenta o número de seus potenciais usos. De acordo com essas propriedades dos venenos de serpentes, no presente estudo procurou-se comparar algumas variações existentes nas frações do veneno de Bothrops leucurus, uma serpente da família Viperidae que se caracteriza por produzir um veneno com toxicidade variável devido a diferentes fatores. A toxicidade do veneno deve-se principalmente à sua fração proteica, constituída em sua maior parte por proteinases (metalo proteinases e serino proteinases), fosfolipases e L-aminoácido oxidases que apresentam efeitos potenciais no sistema homeostático, além de possuírem ação citotóxica, antimicrobiana e inflamatória. Neste estudo foram realizados ensaios cromatográficos para a purificação de algumas dessas enzimas e a caracterização das mesmas para a verificação de suas propriedades proteolíticas e fibrinogenolíticas, além do potencial antimicrobiano do veneno bruto. Foram purificadas duas metalo proteinases de 28 e 65 kDa, respectivamente, uma serino protease de 35 kDa, uma LAAO de 66 kDa e duas fosfolipases com 14 e 15kDa. Constatou-se que a metalo protease de 65 kDa apresentou a maior atividade fibrinogenolítica. Além disso, foi realizado o teste da mínima concentração inibitória com o veneno bruto para verificar seu efeito antimicrobiano contra uma bactéria gram-negativa e outra gram-positiva, sendo que nesta última, apresentou atividade inibitória