Partição de α -lactoalbumina e ß-lactoglobulina por extração no ponto de névoa em sistemas bifásicos contendo copolímeros triblocos - Monteiro, Paulo Sérgio (2005)
Neste trabalho foi estudada a partição das proteínas do soro de queijo α- lactoalbumina (α-la) e ß-lactoglobulina (ß-lg) usando sistemas aquosos bifásicos (SAB) pela técnica de extração no ponto de névoa. O ponto de névoa de uma solução copolimérica pode ser afetado por vários fatores, como, adição de sal, massa molar do copolímero, proporção entre óxido de etileno (EO) e óxido de propileno (PO) ou pela concentração de copolímero. Os sistemas foram compostos por copolímero tribloco EO-PO-EO L 31 (Aldrich, Alemanha) e sais de fosfato de potássio e por copolímero tribloco EO-PO-EO PE 61 (Oxiteno, Brasil) e sais de fosfato de potássio. As temperaturas do ponto de névoa foram determinadas para os sistemas em diferentes condições de concentrações de copolímero e de sal. A seleção do SAB que proporcionou a melhor separação entre as proteínas estudadas foi determinada avaliando-se o coeficiente de partição das proteínas (k), partindo dos dados de concentração protéica nas fases pela técnica de cromatografia líquida de alto desempenho. Os sistemas com melhor índice de separação de proteínas foram compostos por: i) 30% (p/p) de copolímero L 31, solução de sais de fosfato de potássio 45 mM em pH 7 e 1 g de solução de isolado protéico de soro (WPI) na concentração de 20 mg de WPI/mL de solução, e ii) 20% (p/p) de copolímero PE 61, solução de sais de fosfato de potássio 100 mM em pH 7 e 1 g de solução de WPI na concentração de 20 mg de WPI/mL de solução. Os dados de partição revelaram para os sistemas avaliados, que a α-la permaneceu preferencialmente na fase aquosa, e que a ß-lg transferiu-se parcialmente para a fase copolimérica, proporcionando a separação entre as duas proteínas.