Identificação dos ligantes da lectina BOL e seu envolvimento na sinalização celular - Almeida, Palloma Porto (2020)
A BOL é uma proteína do tipo TRAF com atividade de lectina, extraída de Brassica oleracea ssp. botrytis. Trabalhos anteriores identificaram a capacidade da BOL de induzir fagocitose, produção de espécies reativas de oxigênio em macrófagos. O objetivo deste estudo foi analisar a capacidade de ligação da BOL à superfície de leucócitos e a identificação dos seus possíveis ligantes. Demonstramos pela primeira vez que a BOL é capaz de ligar a superfície de linfócitos e macrófagos; capacidade esta que pode estar relacionada aos efeitos observados em macrófagos. Ainda, através do ensaio de MTT foi possível observar que a BOL é capaz de induzir proliferação em esplenócitos, sendo a concentração mínima de 1,25 µg/mL suficiente para indução. Através da cromatografia de afinidade por lectina, com uma resina acoplada com BOL, foi possível purificar 4 possíveis ligantes dessa lectina. O sequenciamento proteico por MALDI/TOF revelou quatro potenciais ligantes, TF3C2, NEST, ELNF1 e FERL3. Análises in silico predisseram os possíveis sítios de glicosilação dessas proteínas e acessibilidade de resíduos na superfície proteica, indicando que as proteínas possuem sítios de glicosilação acessíveis na sua superfície, confirmando a possibilidade desses possíveis ligantes serem glicoproteínas. Essas proteínas estão envolvidas em diferentes níveis com a sinalização celular, proliferação e citoesqueleto, desse modo, a interação da lectina BOL, contendo uma estrutura com apenas dois domínios MATH, pode indicar a possível atuação desse domínio como um CRD e o de lectinas em eventos de sinalização celular. Palavras-chave: Lectina. Domínios proteicos. Sinalização. Imunologia.