Estudo da bioeletrocatálise de oxidação de etanol utilizando extrato bruto de sementes de Helianthus annuus como fonte de álcool desidrogenase

Detalhes bibliográficos
Ano de defesa: 2011
Autor(a) principal: Silva, Manoel Lucas da
Orientador(a): Não Informado pela instituição
Banca de defesa: Não Informado pela instituição
Tipo de documento: Dissertação
Tipo de acesso: Acesso aberto
Idioma: por
Instituição de defesa: Universidade Federal de Goiás
Instituto de Química - IQ (RG)
Brasil
UFG
Programa de Pós-graduação em Química (IQ)
Programa de Pós-Graduação: Não Informado pela instituição
Departamento: Não Informado pela instituição
País: Não Informado pela instituição
Palavras-chave em Português:
ADH
Link de acesso: http://repositorio.bc.ufg.br/tede/handle/tede/4234
Resumo: Neste trabalho, a enzima álcool desidrogenase (ADH), extraída das sementes de girassol, foi utilizada para a elaboração de eletrodos a base de pasta de carbono. Assim, foram realizados estudos a respeito das propriedades eletroquímicas e da capacidade catalítica desta enzima para a conversão do etanol em acetaldeído, que tem como consequência a oxidação do cofator β-nicotidamina adenina dinucleotídeo (NADH). Foram construídos três eletrodos de trabalho (A, B e C) para serem utilizados na detecção de etanol em solução tampão fosfato 0,1 mol L-1 (eletrólito de suporte) em pH 7,4 e 8,0. Outras variáveis deste estudo foram o modo de extração da enzima utilizando água deionizada ou tampão fosfato 0,1 mol L-1 (pH 7,4) e a forma de aglutinação da enzima no pó de carbono, para isso foram utilizados o óleo mineral Nujol® e soluções de Teflon® e glutaraldeído. As técnicas de voltametria cíclica e cronoamperometria foram os dois métodos utilizados para verificar a ação da enzima em solução. Os resultados mostraram que os eletrodos A e B tiveram o desempenho inferior em comparação com o eletrodo C. Por fim, os experimentos eletroquímicos mostraram que a enzima álcool desidrogenase derivada do extrato bruto das sementes de girassol tem atividade bioeletrocatalítica para a oxidação do etanol, mas a enzima não mantém essa atividade constante, provavelmente devido à ausência do cofator que no extrato bruto possa estar em uma concentração muito baixa, agindo como reagente limitante da reação.