Produção de ésteres etílicos pela transesterificação dosóleos de canola e pinhão manso em reatores batelada e deleito fixo com enzima lipase imobilizada - Paris, Leadro Daniel de (2013)
O objetivo geral desse trabalho foi a imobilização da lipase de Burkholderia cepacia em matriz hidrofóbica sol-gel visando à produção de ésteres etílicos pela transesterificação dos óleos de canola e pinhão manso. A enzima foi imobilizada em suportes produzidos com dois diferentes precursores de sílica (TEOS e TMOS), secos em meio supercrítico (aerogel) e por evaporação (xerogel). O resultado da caracterização dos biocatalisadores quanto à atividade de transesterificação mostrou que aqueles obtidos com o precursor TEOS apresentam os maiores valores de atividade, para ambas as secagens (1805 U g-1 de biocatalisador para o xerogel e 2028 U g-1 de biocatalisador para o aerogel). Visando o desenvolvimento de um processo economicamente mais vantajoso, optou-se pela utilização da enzima imobilizada com TEOS e secagem por evaporação, já que os resultados de atividade foram semelhantes. A caracterização textural dos biocatalisadores (área específica, diâmetro e volume dos poros) também apresentou os maiores valores para os biocatalisadores preparados com TEOS. Na condução dos experimentos para a produção dos ésteres etílicos, foi realizado um planejamento experimental 23 completo, com quatro repetições no ponto central, para avaliar as variáveis temperatura, razão molar álcool:óleo e quantidade de enzima, empregando os dois óleos e etanol, e a enzima livre, sem adição de cossolvente. Nenhuma das variáveis foi significativa, num intervalo de confiança de 90%. Porém, os melhores resultados de rendimento em ésteres foram obtidos no ponto central do experimento (temperatura de 50 °C, razão molar álcool:óleo de 9:1 e 7,5% de enzima, em massa, em relação ao óleo). Com a enzima livre, o rendimento médio em ésteres, no ponto central do experimento, foi de 45% para o óleo de canola e de 42,5% para o óleo de pinhão manso. O mesmo planejamento experimental foi utilizado para avaliar a atividade de consumo dos triacilgliceróis presentes no início da reação (ACT), calculada pelo método das velocidades iniciais. Todas as variáveis avaliadas foram significativas e, pelos resultados alcançados, verificou-se uma diminuição da ACT com o aumento da quantidade de etanol, indicando uma inibição da lipase pelo excesso do reagente. Nas condições dos maiores valores de rendimento em ésteres obtidos nos testes do planejamento experimental xiv com a enzima livre, foram conduzidas reações em batelada com a enzima imobilizada preparada com TEOS. Para temperatura de 50 °C, razão molar álcool:óleo de 9:1 e 7,5% de biocatalisador em relação ao óleo (aproximadamente 6 g) e sem adição de cossolvente, os maiores rendimentos em ésteres foram obtidos após 72h de reação (13,5% para o óleo de canola e 17% para o óleo de pinhão manso). Os baixos rendimentos podem ser justificados pela adsorção do glicerol formado na matriz do biocatalisador. Outra possibilidade é a formação de água no meio reacional, que possibilita o desenvolvimento de reações colaterais deletérias, como a hidrólise. Com o objetivo de aumentar o rendimento em ésteres e remover parte do glicerol adsorvido na matriz, nas reações conduzidas em leito fixo os parâmetros temperatura e razão molar foram mantidos, porém, introduziu-se um aumento na quantidade de enzima imobilizada presente no meio reacional (aproximadamente 13 g) em relação à quantidade de enzima imobilizada empregada nas reações em batelada e adicionou-se n-hexano como cossolvente. Os rendimentos alcançados nesta etapa foram superiores aos rendimentos obtidos com a enzima imobilizada em reator batelada (16% para o óleo de canola, após 72 h de reação e 26%